Enzymaktivität im virtuellen Labor: Temperatur und pH-Wert

Aktualisiert am 2026-10-06

Dieses Material untersucht die Enzymaktivität im virtuellen Labor und folgt der Enzym-Untersuchung aus AP Biology sowie dem Pflichtversuch (required practical) von AQA GCSE zu pH-Wert und Amylase. Die Lernenden verändern jeweils einen Faktor, notieren die relative Geschwindigkeit der Speichelamylase und tragen sie gegen Temperatur und pH-Wert auf. Dann erhitzen sie das Enzym über sein Optimum hinaus und kühlen es wieder ab. Am Ende haben sie zwei Diagramme, ein Optimum für jeden Faktor und einen Q10-Wert, berechnet aus den eigenen Messwerten. Jede Zahl auf dieser Seite wurde in der Simulation abgelesen.

Enzymaktivität in Abhängigkeit von Temperatur, pH-Wert, Substratkonzentration und Hemmstoffen

Lehrplanbezug

  • AP Biology: Unit 3 (Cellular Energetics), Thema 3.3, Umwelteinflüsse auf die Enzymfunktion (ENE-1), und die AP-Untersuchung zur Enzymaktivität. Das AP-Labor verwendet Peroxidase oder Katalase; diese Simulation verwendet Amylase, Pepsin und Trypsin, mit denselben Variablen und derselben Art von Ergebnis.
  • AQA GCSE Biology: Spezifikation 4.2.2.1, der Pflichtversuch zum Einfluss des pH-Werts auf die Reaktionsgeschwindigkeit der Amylase. Im Nasslabor stoppen die Lernenden die Zeit, bis die Iodprobe nicht mehr blauschwarz wird. Hier gibt die Simulation die Geschwindigkeit direkt aus.
  • Simulic ist weder mit dem College Board noch mit AQA verbunden und wird von ihnen nicht unterstützt.

In Deutschland passt der Versuch zur Enzymatik in der Oberstufe (Abhängigkeit der Enzymaktivität von Temperatur und pH-Wert, RGT-Regel).

Vor dem Experiment (5 min)

Fragen Sie: „Amylase wird bei pH 7 gehalten, während die Temperatur von 10 °C auf 70 °C steigt. Wie verändert sich ihre Geschwindigkeit?“ Die Lernenden wählen zwischen stetigem Anstieg, Anstieg bis zu einem Maximum mit anschließendem Abfall, einer flachen Linie oder stetigem Abfall und schreiben eine Begründung auf. Auf einem Klassenlink ist das Frage 1; die Simulation wird freigegeben, sobald sie geantwortet haben.

Durchführung in der Simulation

Die Zeile unter der Simulation zeigt das Geschwindigkeitsmodell v = Vmax·f(T)·f(pH)·[S]/(Km + [S]). f(T) und f(pH) reichen von 0 (keine Aktivität) bis 1 (am schnellsten); die Lernenden notieren sie als relative Geschwindigkeit. Der „gemessen“-Wert zählt die Produkte der letzten 5 Sekunden und schwankt stark. Nutzen Sie ihn deshalb nur, um zu sehen, ob das Enzym überhaupt arbeitet.

  1. Wählen Sie in den Startwerten unter der Simulation Speichelamylase und beim Hemmstoff Keiner. Die Simulation startet bei 37 °C und pH 7.
  2. Temperaturreihe. Lassen Sie den pH-Wert bei 7. Ziehen Sie den Regler T auf jede Temperatur der Tabelle und notieren Sie f(T). Machen Sie 60 °C zuletzt.
  3. Beobachten Sie bei 60 °C, wie die Enzyme grau werden und die Statuszeile DENATURIERT anzeigt.
  4. Ziehen Sie T ohne Zurücksetzen wieder auf 37 °C. Beobachten Sie die Enzyme und die gemessene Geschwindigkeit 20 Sekunden lang. Klicken Sie dann auf Zurücksetzen.
  5. pH-Reihe. Lassen Sie T bei 37 °C. Stellen Sie jeden pH-Wert der Tabelle ein und notieren Sie f(pH).
  6. Tragen Sie die relative Geschwindigkeit (f × 100) gegen die Temperatur und gegen den pH-Wert auf.
Temperatur (°C) 10 20 30 37 45 50 60
f(T)
Relative Geschwindigkeit (%)
pH 3 5 6 7 8 9 11
f(pH)
Relative Geschwindigkeit (%)

Erwartete Ergebnisse

Amylase bei pH 7 ergibt f(T) = 0,15 bei 10 °C, 0,31 bei 20 °C, 0,62 bei 30 °C, 1,00 bei 37 °C, 0,80 bei 45 °C, 0,48 bei 50 °C und 0,00 bei 55 °C und darüber. Unterhalb des Optimums verdoppelt jede Erhöhung um 10 °C die Geschwindigkeit: Aus 0,50 bei 27 °C wird 1,00 bei 37 °C. Oberhalb des Optimums fällt die Geschwindigkeit viel schneller, als sie gestiegen ist.

Bei 37 °C ist f(pH) 0,00 bei pH 3, 0,21 bei pH 5, 0,68 bei pH 6, 1,00 bei pH 7, 0,68 bei pH 8, 0,21 bei pH 9 und 0,00 bei pH 11. Die Kurve ist symmetrisch um pH 7. Pepsin hat sein Maximum bei pH 2 und Trypsin bei pH 8, und jedes ergibt f(pH) = 0,00 beim Optimum des anderen.

Nach 60 °C und dem Abkühlen auf 37 °C bleiben die Enzyme grau, die Kurve „Produkt im Zeitverlauf“ wird flach und die gemessene Geschwindigkeit bleibt bei 0 Produkt / 5 s. Weisen Sie darauf hin, dass die v-Zeile wieder einen Wert zeigt (etwa 61): Die Formel beschreibt ein funktionierendes Enzym, die grauen Moleküle zeigen dagegen, was mit dieser Portion passiert ist.

Fragen für die Lernenden

  1. Vorhersage: Amylase wird bei pH 7 gehalten, während die Temperatur von 10 °C auf 70 °C steigt. Wie verändert sich ihre Geschwindigkeit?
  2. Welche Variablen müssen Sie im pH-Teil des Experiments konstant halten?
  3. Amylase bei 37 °C, pH 5. Wie groß ist f(pH)?
  4. Lesen Sie f(T) bei 27 °C und bei 37 °C ab (pH 7). Berechnen Sie Q10 = Geschwindigkeit bei 37 °C ÷ Geschwindigkeit bei 27 °C.
  5. Erhitzen Sie Amylase auf 60 °C und kühlen Sie sie dann ohne Zurücksetzen auf 37 °C ab. Beschreiben und erklären Sie, was Sie sehen.

Antworten für Lehrkräfte:

  1. Sie steigt bis zu einem Maximum bei etwa 37 °C und fällt dann bis 55 °C auf null.
  2. Die Temperatur (37 °C) und das Enzym.
  3. 0,21 (akzeptiert ± 0,02).
  4. 1,00 ÷ 0,50 = 2,0 (akzeptiert ± 0,1).
  5. Die Enzyme bleiben grau, und es entsteht kein Produkt. Die Hitze hat die Form des aktiven Zentrums verändert, das Substrat passt nicht mehr, und Abkühlen macht das nicht rückgängig.

Häufige Fehlvorstellungen

  • „Hitze tötet das Enzym.“ Enzyme sind Moleküle, keine Lebewesen. Sie denaturieren: Sie verlieren ihre Form.
  • „Abkühlen bringt die Aktivität zurück.“ Nicht nach 55 °C: In diesem Modell stellt nur Zurücksetzen sie wieder her.
  • „Kälte denaturiert Enzyme auch.“ Bei 10 °C ist die Geschwindigkeit niedrig (0,15), sie steigt aber beim Erwärmen wieder.
  • „Jedes Enzym arbeitet am besten bei pH 7.“ Pepsin arbeitet am besten bei pH 2, im Magen.

Erweiterung

  • Hemmstoffe (AP). Vergleichen Sie in den Startwerten die Hemmstoff-Einstellungen Keiner, Kompetitive Hemmung und Nicht-kompetitive Hemmung. Zu Beginn ist v 62,5, etwa 35 und 20,8. Klicken Sie mehrmals auf +20 Substrat: Zusätzliches Substrat gewinnt gegen einen kompetitiven Hemmstoff einen großen Teil der Geschwindigkeit zurück, gegen einen nicht-kompetitiven nicht.
  • Drei Enzyme. Tragen Sie die pH-Kurven von Amylase, Pepsin und Trypsin in ein Diagramm ein und ordnen Sie jedes Optimum seinem Ort im Verdauungstrakt zu.

Häufige Fragen

Warum f(T) und f(pH) notieren statt Produkte zu zählen?

Die Produktzahl stammt von wenigen sich bewegenden Molekülen und schwankt deshalb stark von einem 5-Sekunden-Fenster zum nächsten. Die Faktoren geben allen Lernenden bei gleichen Einstellungen dieselben Werte, sodass sich die Diagramme der Klasse vergleichen lassen.

Ersetzt das den Versuch im Labor?

Nicht für AQA: Pflichtversuche müssen weiterhin von Hand durchgeführt werden. Nutzen Sie die Simulation zum Planen und Vorhersagen oder um die Ergebnisse zu erklären. Siehe virtuelle Labore und echte Labore im Vergleich.

Kann ich die Einstellungen für meine Klasse festlegen?

Ja. Erstellen Sie auf der Seite Teilen einen Link und legen Sie in den Startwerten Enzym, Temperatur, pH-Wert, Substrat und Hemmstoff fest.

Verwandte Simulationen und Leitfäden

Enzyme in der Industrie – Michaelis-Menten-Kinetik und immobilisierte Enzyme Reaktionsgeschwindigkeit – Stoßmodell (Konzentration, Temperatur, Katalysator, Oberfläche)

Um den Erhitzungstest als Klassengespräch durchzuführen, siehe Vorhersagen, Beobachten, Erklären mit Simulationen. Weitere Ideen: interaktive Ideen für den Biologieunterricht.