Enzymaktivität in Abhängigkeit von Temperatur, pH-Wert, Substratkonzentration und Hemmstoffen

BiologieZellbiologieAlter 15–16Virtuelles Labor

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Das Enzym (mit aktivem Zentrum) und Substratmoleküle bewegen sich und stoßen zusammen; passt ein Substratmolekül in das aktive Zentrum, wird es in Produkt umgewandelt. Die Lernenden verändern Temperatur, pH-Wert und Substratkonzentration, fügen einen kompetitiven oder nicht-kompetitiven Hemmstoff hinzu und beobachten, wie sich die Geschwindigkeit der Produktbildung ändert; Diagramme der Aktivität gegen Temperatur und pH-Wert zeigen den aktuellen Arbeitspunkt, und bei Überhitzung denaturiert das Enzym.

Lektion: Enzyme: Wirkungsweise und Faktoren, die die Enzymaktivität beeinflussen

Was sie zeigt

Enzyme sind Proteine, deren aktives Zentrum nur Substrate passender Form bindet. Die Simulation beschreibt die Geschwindigkeit mit v = Vmax·f(T)·f(pH)·[S]/(Km + [S]). Unterhalb des Optimums von etwa 37 °C verdoppelt eine Erhöhung um 10 °C die Geschwindigkeit ungefähr; oberhalb von 55 °C denaturiert das Protein und erholt sich beim Abkühlen nicht. Jedes Enzym hat sein eigenes pH-Optimum: Pepsin arbeitet in der Magensäure, Trypsin im basischen Dünndarm. Ein kompetitiver Hemmstoff erhöht den scheinbaren Km und lässt sich durch mehr Substrat verdrängen, ein nicht-kompetitiver Hemmstoff senkt Vmax unabhängig von der Substratkonzentration.

So funktioniert es

Wählen Sie ein Enzym, beginnen Sie bei Körpertemperatur und seinem pH-Optimum und notieren Sie die gemessene Produktbildungsrate. Ändern Sie jeweils nur einen Faktor: Erhöhen Sie die Temperatur über das Optimum, entfernen Sie den pH-Wert vom Optimum und stellen Sie dann jeden Regler zurück, um zu sehen, was sich erholt. Wählen Sie danach einen Hemmstoff, beobachten Sie den Rückgang und drücken Sie mehrmals +20 Substrat. Nach einer Denaturierung drücken Sie Zurücksetzen.

Einstellbare Parameter

Enzym Speichelamylase (Optimum pH 7), Pepsin im Magen (Optimum pH 2), Trypsin im Dünndarm (Optimum pH 8)
Temperatur 0–80 °C
pH-Wert 1–13
Substratkonzentration (Zahl der Moleküle) 10–120
Hemmstoff Keiner, Kompetitive Hemmung (konkurriert um das aktive Zentrum), Nicht-kompetitive Hemmung (bindet an anderer Stelle)

Fragen zum Erkunden

Warum verliert Pepsin fast seine gesamte Aktivität, wenn der pH-Wert auf 8 eingestellt wird?
Kehrt die Aktivität zurück, wenn das Enzym auf 60 °C erhitzt und wieder auf 37 °C abgekühlt wird? Warum?
Wie zeigt zusätzliches Substrat, ob ein Hemmstoff kompetitiv oder nicht-kompetitiv wirkt?

Häufige Fragen

Was ist das aktive Zentrum eines Enzyms und warum setzt jedes Enzym nur wenige Substrate um?

Das aktive Zentrum ist eine kleine Tasche im Enzym, deren Form und chemische Gruppen nur zu bestimmten Substraten passen, weshalb jedes Enzym spezifisch ist. Das Substrat bindet dort und bildet den Enzym-Substrat-Komplex, die Reaktion läuft ab und das Produkt löst sich, sodass das unveränderte Enzym diesen Ablauf sehr oft wiederholen kann.

Zerstört Kälte Enzyme oder macht sie sie nur langsamer?

Kälte macht Enzyme meist nur langsamer und zerstört sie nicht, denn das Protein behält in der Regel seine Form, und die Aktivität kehrt beim Erwärmen zurück. Bei niedriger Temperatur bewegen sich Enzym- und Substratmoleküle langsamer und treffen seltener aufeinander, sodass pro Sekunde weniger Komplexe entstehen, weshalb gekühlte Lebensmittel langsamer verderben.

Warum steigt die Reaktionsgeschwindigkeit nicht weiter, wenn mehr Substrat zugegeben wird?

Die Geschwindigkeit erreicht ein Plateau, weil alle Enzymmoleküle bereits besetzt sind und zusätzliches Substrat warten muss, bis ein aktives Zentrum frei wird; dieses Maximum heißt Vmax. In v = Vmax·[S]/(Km + [S]) ist Km die Substratkonzentration, bei der die Geschwindigkeit die Hälfte von Vmax erreicht, und ein kleiner Km-Wert bedeutet Sättigung schon bei wenig Substrat.

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