بنية البروتين ثلاثية الأبعاد – من الأحماض الأمينية إلى البنية الرابعية

الأحياءعلم الخلية15–16 سنة

جارٍ التحميل…

استخدمها مع صفي ✨ خصّصها بالذكاء الاصطناعي الإبلاغ عن مشكلة

نموذج بروتينات ثلاثي الأبعاد قابل للتدوير: ترتبط الأحماض الأمينية (مجموعة أمين، ومجموعة كربوكسيل، ومجموعة R) بروابط ببتيدية في تفاعلات تكثيف لتكوّن عديدات الببتيد؛ وتثبّت الروابط الهيدروجينية حلزونات α وصفائح β المطوية؛ وتثبّت البنيةَ الثالثية روابطُ هيدروجينية وأيونية وجسور ثنائي الكبريتيد وتداخلات كارهة للماء، ويمكن إظهار كل منها أو إخفاؤه؛ وللهيموجلوبين أربع سلاسل وأربع مجموعات هيم. يغيّر الطالب درجة الحرارة وقيمة pH، ويضيف عاملًا مختزلًا أو طفرة، ويشاهد تغير طبيعة البروتين على منحنى الانصهار، ويقارن الكولاجين الليفي بالهيموجلوبين الكروي، ويتتبع مسار إفراز البروتين. ويتضمن عرضًا ثنائي الأبعاد.

الدرس: البروتينات: الأحماض الأمينية، والرابطة الببتيدية، ومستويات بنية البروتين وتغير طبيعته؛ البروتينات الليفية والكروية؛ مسار إفراز البروتين

ماذا تعرض

البروتينات بوليمرات من الأحماض الأمينية. لكل حمض أميني مجموعة أمين ومجموعة كربوكسيل ومجموعة R على ذرة كربون مركزية، وتربط تفاعلات التكثيف الأحماض الأمينية بروابط ببتيدية في عديد ببتيد يمثّل تسلسله البنية الأولية. وتطوي الروابط الهيدروجينية بين مجموعات الهيكل الأساسي السلسلة في حلزونات α وصفائح β مطوية. أما الروابط الهيدروجينية والأيونية وجسور ثنائي الكبريتيد والتداخلات الكارهة للماء بين مجموعات R فتمنح الشكل الثالثي ثلاثي الأبعاد، وقد تكوّن عدة عديدات ببتيد بنية رابعية كما في الهيموجلوبين. وتكسر الحرارة وقيم pH المتطرفة هذه الروابط فتتغير طبيعة البروتين.

طريقة الاستخدام

اختر تبويبًا. في «الأحماض الأمينية» اختر حمضًا أمينيًا وفعّل «متأين (pH 7)». في «الروابط الببتيدية» استخدم أزرار الإضافة و«حلّل آخر رابطة». في «الثالثية» حرّك درجة الحرارة و pH، واختر «الطفرة» أو «عامل مختزل»، وأظهر كل نوع من الروابط أو أخفه، واضغط «سجّل النتيجة» لمقارنة قيم Tm. في «الرابعية» جرّب «O₂ مرتبط» و«افصل الوحدات الفرعية» وطفرة فقر الدم المنجلي. وبدّل بين 3D و 2D في أي وقت.

المعاملات القابلة للتغيير

  • الشاشة الأحماض الأمينية, الروابط الببتيدية, البنية الثانوية, البنية الثالثية وتغير الطبيعة, البنية الرابعية (الهيموجلوبين), البروتينات الليفية والكروية, مسار إفراز البروتين
  • العرض ثلاثي الأبعاد (قابل للتدوير), ثنائي الأبعاد (مخطط مسطح)
  • الحمض الأميني في شاشة الأحماض الأمينية جلايسين (Gly), ألانين (Ala), سيرين (Ser), سيستين (Cys), حمض الأسبارتيك (Asp), ليسين (Lys), فينيل ألانين (Phe)
  • رسم الأحماض الأمينية في صورتها المتأينة (pH 7)
  • السلسلة الابتدائية في شاشة الروابط الببتيدية (رموز الحرف الواحد G و A و S و C و D و K و F؛ 1–10 أحماض أمينية)
  • نوع البنية الثانوية حلزون α, صفيحة β مطوية
  • إظهار الروابط الهيدروجينية
  • درجة الحرارة 0–100 °C
  • pH 1–13
  • الطفرة في شاشة البنية الثالثية لا يوجد (النمط البري), Cys → Ser (بلا جسر ثنائي الكبريتيد), Asp → Ala (فقد رابطة أيونية واحدة), Phe → Lys في اللب الكاره للماء
  • إضافة عامل مختزل (يكسر جسور ثنائي الكبريتيد)
  • إظهار الروابط الأيونية
  • إظهار جسور ثنائي الكبريتيد
  • إظهار التداخلات الكارهة للماء
  • طفرة فقر الدم المنجلي (HbS)

أسئلة للاستكشاف

  1. كم رابطة ببتيدية وكم جزيء ماء يتكوّن عندما ترتبط 8 أحماض أمينية في عديد ببتيد واحد؟
  2. لماذا يفقد البروتين وظيفته عند 70 °C بينما يبقى جسر ثنائي الكبريتيد فيه سليمًا؟
  3. عند pH 2، بماذا تختلف الطفرة Cys → Ser عن البروتين البري، ولماذا؟