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Estrutura das proteínas em 3D – dos aminoácidos à estrutura quaternária

BiologiaBiologia celularIdades 15–16

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Modelo 3D giratório das proteínas: os aminoácidos (grupo amino, grupo carboxila, grupo R) se unem por ligações peptídicas em reações de condensação e formam polipeptídeos; as hélices α e as folhas β pregueadas são mantidas por ligações de hidrogênio; a estrutura terciária é mantida por ligações de hidrogênio, ligações iônicas, pontes dissulfeto e interações hidrofóbicas, que podem ser mostradas ou ocultadas; a hemoglobina tem quatro cadeias e quatro grupos heme. Os alunos mudam a temperatura e o pH, adicionam um agente redutor ou uma mutação e observam a desnaturação numa curva de fusão, comparam o colágeno fibroso com a hemoglobina globular e acompanham a via de secreção de proteínas. Inclui uma vista 2D.

Aula: Proteínas: aminoácidos, ligação peptídica, níveis de estrutura e desnaturação; proteínas fibrosas e globulares; via de secreção de proteínas

O que mostra

As proteínas são polímeros de aminoácidos. Cada aminoácido tem um grupo amino, um grupo carboxila e um grupo R ligados a um carbono central, e reações de condensação os unem por ligações peptídicas num polipeptídeo cuja sequência é a estrutura primária. Ligações de hidrogênio entre grupos do esqueleto dobram a cadeia em hélices α e folhas β. Ligações de hidrogênio, ligações iônicas, pontes dissulfeto e interações hidrofóbicas entre grupos R dão a forma terciária, e vários polipeptídeos podem formar uma estrutura quaternária, como na hemoglobina. O calor e o pH extremo rompem essas ligações e desnaturam a proteína.

Como usar

Escolha uma aba. Em Aminoácidos, escolha um aminoácido e marque Ionizado (pH 7). Em Ligações peptídicas, use os botões de Adicionar e Hidrolisar a última ligação. Em Terciária, mova Temperatura e pH, escolha uma Mutação ou o Agente redutor, mostre ou oculte cada tipo de ligação e clique em Registrar resultado para comparar os valores de Tm. Em Quaternária, teste O₂ ligado, Separar subunidades e a mutação falciforme. Você pode alternar entre 3D e 2D.

Parâmetros que você pode mudar

  • Tela Aminoácidos, Ligações peptídicas, Estrutura secundária, Estrutura terciária e desnaturação, Estrutura quaternária (hemoglobina), Proteínas fibrosas e globulares, Via de secreção de proteínas
  • Vista 3D (giratória), 2D (diagrama plano)
  • Aminoácido na tela Aminoácidos glicina (Gly), alanina (Ala), serina (Ser), cisteína (Cys), ácido aspártico (Asp), lisina (Lys), fenilalanina (Phe)
  • Desenhar os aminoácidos na forma ionizada (pH 7)
  • Cadeia inicial na tela Ligações peptídicas (códigos de uma letra G, A, S, C, D, K, F; 1–10 aminoácidos)
  • Tipo de estrutura secundária Hélice α, Folha β pregueada
  • Mostrar ligações de hidrogênio
  • Temperatura 0–100 °C
  • pH 1–13
  • Mutação na tela Terciária Nenhuma (selvagem), Cys → Ser (sem ponte dissulfeto), Asp → Ala (perde uma ligação iônica), Phe → Lys no núcleo hidrofóbico
  • Adicionar um agente redutor (rompe as pontes dissulfeto)
  • Mostrar ligações iônicas
  • Mostrar pontes dissulfeto
  • Mostrar interações hidrofóbicas
  • Mutação da anemia falciforme (HbS)

Perguntas para explorar

  1. Quantas ligações peptídicas e moléculas de água se formam quando 8 aminoácidos se unem em um polipeptídeo?
  2. Por que a proteína perde a função a 70 °C enquanto sua ponte dissulfeto continua intacta?
  3. Em pH 2, como o mutante Cys → Ser difere da proteína selvagem, e por quê?

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