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Structure des protéines en 3D – des acides aminés à la structure quaternaire

BiologieBiologie cellulaire15–16 ans

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Modèle 3D orientable des protéines : les acides aminés (groupe amine, groupe carboxyle, groupe R) s’unissent par des liaisons peptidiques lors de réactions de condensation pour former des polypeptides ; les hélices α et les feuillets β plissés sont maintenus par des liaisons hydrogène ; la structure tertiaire est maintenue par des liaisons hydrogène, des liaisons ioniques, des ponts disulfure et des interactions hydrophobes, que l’on peut afficher ou masquer ; l’hémoglobine compte quatre chaînes et quatre groupes hème. Les élèves modifient la température et le pH, ajoutent un agent réducteur ou une mutation et suivent la dénaturation sur une courbe de fusion, comparent le collagène fibreux à l’hémoglobine globulaire et suivent la voie de sécrétion des protéines. Une vue 2D est incluse.

Leçon : Protéines : acides aminés, liaison peptidique, niveaux de structure et dénaturation ; protéines fibreuses et globulaires ; voie de sécrétion des protéines

Ce qu’elle montre

Les protéines sont des polymères d’acides aminés. Chaque acide aminé porte un groupe amine, un groupe carboxyle et un groupe R sur un carbone central, et des réactions de condensation les relient par des liaisons peptidiques en un polypeptide dont la séquence est la structure primaire. Des liaisons hydrogène entre groupes du squelette replient la chaîne en hélices α et en feuillets β. Liaisons hydrogène, liaisons ioniques, ponts disulfure et interactions hydrophobes entre groupes R donnent la forme tertiaire, et plusieurs polypeptides peuvent former une structure quaternaire, comme l’hémoglobine. La chaleur et un pH extrême rompent ces liaisons et dénaturent la protéine.

Mode d’emploi

Choisissez un onglet. Dans Acides aminés, choisissez un acide aminé et cochez Ionisé (pH 7). Dans Liaisons peptidiques, utilisez les boutons Ajouter et Hydrolyser la dernière liaison. Dans Tertiaire, déplacez Température et pH, choisissez une Mutation ou l’Agent réducteur, affichez ou masquez chaque type de liaison et cliquez sur Noter le résultat pour comparer les Tm. Dans Quaternaire, essayez O₂ fixé, Séparer les sous-unités et la mutation drépanocytaire. Passez de la 3D à la 2D à tout moment.

Paramètres modifiables

  • Écran Acides aminés, Liaisons peptidiques, Structure secondaire, Structure tertiaire et dénaturation, Structure quaternaire (hémoglobine), Protéines fibreuses et globulaires, Voie de sécrétion des protéines
  • Vue 3D (orientable), 2D (schéma plan)
  • Acide aminé de l’écran Acides aminés glycine (Gly), alanine (Ala), sérine (Ser), cystéine (Cys), acide aspartique (Asp), lysine (Lys), phénylalanine (Phe)
  • Dessiner les acides aminés sous forme ionisée (pH 7)
  • Chaîne de départ de l’écran Liaisons peptidiques (codes à une lettre G, A, S, C, D, K, F ; 1 à 10 acides aminés)
  • Type de structure secondaire Hélice α, Feuillet β plissé
  • Afficher les liaisons hydrogène
  • Température 0–100 °C
  • pH 1–13
  • Mutation de l’écran Tertiaire Aucune (type sauvage), Cys → Ser (pas de pont disulfure), Asp → Ala (une liaison ionique perdue), Phe → Lys dans le cœur hydrophobe
  • Ajouter un agent réducteur (rompt les ponts disulfure)
  • Afficher les liaisons ioniques
  • Afficher les ponts disulfure
  • Afficher les interactions hydrophobes
  • Mutation de la drépanocytose (HbS)

Questions à explorer

  1. Combien de liaisons peptidiques et de molécules d’eau se forment quand 8 acides aminés s’unissent en un polypeptide ?
  2. Pourquoi la protéine perd-elle sa fonction à 70 °C alors que son pont disulfure reste intact ?
  3. À pH 2, en quoi le mutant Cys → Ser diffère-t-il de la protéine sauvage, et pourquoi ?

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