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Proteinstruktur in 3D – von Aminosäuren bis zur Quartärstruktur

BiologieZellbiologieAlter 15–16

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Drehbares 3D-Modell von Proteinen: Aminosäuren (Aminogruppe, Carboxylgruppe, Rest R) verbinden sich in Kondensationsreaktionen über Peptidbindungen zu Polypeptiden; α-Helices und β-Faltblätter werden durch Wasserstoffbrücken stabilisiert; die Tertiärstruktur durch Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen, Disulfidbrücken und hydrophobe Wechselwirkungen, die sich einzeln ein- und ausblenden lassen; Hämoglobin besteht aus vier Ketten mit vier Hämgruppen. Die Lernenden ändern Temperatur und pH-Wert, fügen ein Reduktionsmittel oder eine Mutation hinzu und verfolgen die Denaturierung an einer Schmelzkurve, vergleichen faseriges Kollagen mit globulärem Hämoglobin und folgen dem sekretorischen Weg von Proteinen. Eine 2D-Ansicht ist enthalten.

Lektion: Proteine: Aminosäuren, Peptidbindung, Strukturebenen und Denaturierung; Faserproteine und globuläre Proteine; sekretorischer Weg von Proteinen

Was sie zeigt

Proteine sind Polymere aus Aminosäuren. Jede Aminosäure trägt an einem zentralen Kohlenstoffatom eine Aminogruppe, eine Carboxylgruppe und einen Rest R; Kondensationsreaktionen verknüpfen sie über Peptidbindungen zu einem Polypeptid, dessen Sequenz die Primärstruktur ist. Wasserstoffbrücken zwischen Gruppen des Rückgrats falten die Kette zu α-Helices und β-Faltblättern. Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen, Disulfidbrücken und hydrophobe Wechselwirkungen zwischen den Resten ergeben die räumliche Tertiärstruktur, und mehrere Polypeptide können eine Quartärstruktur bilden, wie beim Hämoglobin. Hitze und extreme pH-Werte lösen diese Bindungen und denaturieren das Protein.

So funktioniert es

Wählen Sie einen Reiter. Unter Aminosäuren wählen Sie eine Aminosäure und kreuzen Ionisiert (pH 7) an. Unter Peptidbindungen nutzen Sie die Schaltflächen bei Anfügen sowie Letzte Bindung hydrolysieren. Unter Tertiär verschieben Sie Temperatur und pH, wählen eine Mutation oder das Reduktionsmittel, blenden die Bindungsarten ein oder aus und drücken Ergebnis notieren, um Tm-Werte zu vergleichen. Unter Quartär testen Sie O₂ gebunden, Untereinheiten trennen und die Sichelzellmutation.

Einstellbare Parameter

  • Ansicht Aminosäuren, Peptidbindungen, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Denaturierung, Quartärstruktur (Hämoglobin), Faserproteine und globuläre Proteine, Sekretorischer Weg von Proteinen
  • Darstellung 3D (drehbar), 2D (flaches Schema)
  • Aminosäure in der Ansicht Aminosäuren Glycin (Gly), Alanin (Ala), Serin (Ser), Cystein (Cys), Asparaginsäure (Asp), Lysin (Lys), Phenylalanin (Phe)
  • Aminosäuren in ionisierter Form zeichnen (pH 7)
  • Anfangskette in der Ansicht Peptidbindungen (Einbuchstabencodes G, A, S, C, D, K, F; 1–10 Aminosäuren)
  • Art der Sekundärstruktur α-Helix, β-Faltblatt
  • Wasserstoffbrücken anzeigen
  • Temperatur 0–100 °C
  • pH 1–13
  • Mutation in der Ansicht Tertiär Keine (Wildtyp), Cys → Ser (keine Disulfidbrücke), Asp → Ala (eine Ionenbindung weniger), Phe → Lys im hydrophoben Kern
  • Reduktionsmittel zugeben (spaltet Disulfidbrücken)
  • Ionenbindungen anzeigen
  • Disulfidbrücken anzeigen
  • Hydrophobe Wechselwirkungen anzeigen
  • Sichelzellmutation (HbS)

Fragen zum Erkunden

  1. Wie viele Peptidbindungen und Wassermoleküle entstehen, wenn sich 8 Aminosäuren zu einem Polypeptid verbinden?
  2. Warum verliert das Protein bei 70 °C seine Funktion, obwohl seine Disulfidbrücke erhalten bleibt?
  3. Wie unterscheidet sich bei pH 2 die Mutante Cys → Ser vom Wildtyp-Protein, und warum?

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