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Estructura de las proteínas en 3D – de los aminoácidos a la estructura cuaternaria

BiologíaBiología celularEdades 15–16

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Modelo 3D giratorio de las proteínas: los aminoácidos (grupo amino, grupo carboxilo, grupo R) se unen mediante enlaces peptídicos en reacciones de condensación para formar polipéptidos; las hélices α y las láminas β plegadas se mantienen por puentes de hidrógeno; la estructura terciaria se mantiene por puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, puentes disulfuro e interacciones hidrofóbicas, que se pueden mostrar u ocultar; la hemoglobina tiene cuatro cadenas y cuatro grupos hemo. El alumnado cambia la temperatura y el pH, añade un agente reductor o una mutación y observa la desnaturalización en una curva de fusión, compara el colágeno fibroso con la hemoglobina globular y sigue la ruta de secreción de proteínas. Incluye una vista 2D.

Lección: Proteínas: aminoácidos, enlace peptídico, niveles de estructura y desnaturalización; proteínas fibrosas y globulares; ruta de secreción de proteínas

Qué muestra

Las proteínas son polímeros de aminoácidos. Cada aminoácido tiene un grupo amino, un grupo carboxilo y un grupo R unidos a un carbono central, y las reacciones de condensación los unen mediante enlaces peptídicos en un polipéptido cuya secuencia es la estructura primaria. Los puentes de hidrógeno entre grupos del esqueleto pliegan la cadena en hélices α y láminas β. Los puentes de hidrógeno, los enlaces iónicos, los puentes disulfuro y las interacciones hidrofóbicas entre grupos R dan la forma terciaria, y varios polipéptidos pueden formar una estructura cuaternaria, como la hemoglobina. El calor y el pH extremo rompen estos enlaces y desnaturalizan la proteína.

Cómo usarla

Elige una pestaña. En Aminoácidos, elige un aminoácido y marca Ionizado (pH 7). En Enlaces peptídicos, usa los botones de Añadir e Hidrolizar el último enlace. En Terciaria, mueve Temperatura y pH, elige una Mutación o el Agente reductor, muestra u oculta cada tipo de enlace y pulsa Anotar resultado para comparar los valores de Tm. En Cuaternaria, prueba O₂ unido, Separar subunidades y la mutación falciforme. Cambia entre 3D y 2D cuando quieras.

Parámetros que puedes cambiar

  • Pantalla Aminoácidos, Enlaces peptídicos, Estructura secundaria, Estructura terciaria y desnaturalización, Estructura cuaternaria (hemoglobina), Proteínas fibrosas y globulares, Ruta de secreción de proteínas
  • Vista 3D (giratoria), 2D (diagrama plano)
  • Aminoácido en la pantalla Aminoácidos glicina (Gly), alanina (Ala), serina (Ser), cisteína (Cys), ácido aspártico (Asp), lisina (Lys), fenilalanina (Phe)
  • Dibujar los aminoácidos en forma ionizada (pH 7)
  • Cadena inicial en la pantalla Enlaces peptídicos (códigos de una letra G, A, S, C, D, K, F; 1–10 aminoácidos)
  • Tipo de estructura secundaria Hélice α, Lámina β plegada
  • Mostrar puentes de hidrógeno
  • Temperatura 0–100 °C
  • pH 1–13
  • Mutación en la pantalla Terciaria Ninguna (silvestre), Cys → Ser (sin puente disulfuro), Asp → Ala (se pierde un enlace iónico), Phe → Lys en el núcleo hidrofóbico
  • Añadir un agente reductor (rompe los puentes disulfuro)
  • Mostrar enlaces iónicos
  • Mostrar puentes disulfuro
  • Mostrar interacciones hidrofóbicas
  • Mutación de la anemia falciforme (HbS)

Preguntas para explorar

  1. ¿Cuántos enlaces peptídicos y moléculas de agua se forman cuando 8 aminoácidos se unen en un polipéptido?
  2. ¿Por qué la proteína pierde su función a 70 °C mientras su puente disulfuro sigue intacto?
  3. A pH 2, ¿en qué se diferencia el mutante Cys → Ser de la proteína silvestre y por qué?

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