Simulic
Bahasa Indonesia

Struktur Protein 3D – dari Asam Amino hingga Struktur Kuaterner

BiologiBiologi selUsia 15–16

Memuat…

Gunakan di kelas saya ✨ Sesuaikan dengan AI Laporkan masalah

Model 3D protein yang dapat diputar: asam amino (gugus amina, gugus karboksil, gugus R) bergabung melalui ikatan peptida dalam reaksi kondensasi membentuk polipeptida; heliks α dan lembaran β berlipat dipertahankan oleh ikatan hidrogen; struktur tersier dipertahankan oleh ikatan hidrogen, ikatan ion, jembatan disulfida, dan interaksi hidrofobik yang dapat ditampilkan atau disembunyikan; hemoglobin memiliki empat rantai dan empat gugus heme. Siswa mengubah suhu dan pH, menambahkan zat pereduksi atau mutasi, lalu mengamati denaturasi pada kurva leleh, membandingkan kolagen berserat dengan hemoglobin globular, dan mengikuti jalur sekresi protein. Tersedia tampilan 2D.

Pelajaran: Protein: asam amino, ikatan peptida, tingkat struktur, dan denaturasi; protein serat dan globular; jalur sekresi protein

Yang ditunjukkan

Protein adalah polimer asam amino. Setiap asam amino memiliki gugus amina, gugus karboksil, dan gugus R pada satu atom karbon pusat, dan reaksi kondensasi menggabungkannya dengan ikatan peptida menjadi polipeptida yang urutannya disebut struktur primer. Ikatan hidrogen antargugus rantai utama melipat rantai menjadi heliks α dan lembaran β. Ikatan hidrogen, ikatan ion, jembatan disulfida, dan interaksi hidrofobik antargugus R memberi bentuk tersier, dan beberapa polipeptida dapat membentuk struktur kuaterner seperti hemoglobin. Panas dan pH ekstrem memutus ikatan ini sehingga protein terdenaturasi.

Cara menggunakan

Pilih tab. Di Asam amino, pilih asam amino lalu centang Terionisasi (pH 7). Di Ikatan peptida, gunakan tombol Tambah dan Hidrolisis ikatan terakhir. Di Tersier, geser Suhu dan pH, pilih Mutasi atau Zat pereduksi, tampilkan atau sembunyikan tiap jenis ikatan, lalu tekan Catat hasil untuk membandingkan nilai Tm. Di Kuaterner, coba O₂ terikat, Pisahkan subunit, dan mutasi sel sabit. Anda dapat beralih antara 3D dan 2D kapan saja.

Parameter yang dapat diubah

  • Layar Asam amino, Ikatan peptida, Struktur sekunder, Struktur tersier dan denaturasi, Struktur kuaterner (hemoglobin), Protein serat dan globular, Jalur sekresi protein
  • Tampilan 3D (dapat diputar), 2D (diagram datar)
  • Asam amino di layar Asam amino glisin (Gly), alanin (Ala), serin (Ser), sistein (Cys), asam aspartat (Asp), lisin (Lys), fenilalanin (Phe)
  • Gambar asam amino dalam bentuk terionisasi (pH 7)
  • Rantai awal di layar Ikatan peptida (kode satu huruf G, A, S, C, D, K, F; 1–10 asam amino)
  • Jenis struktur sekunder Heliks α, Lembaran β berlipat
  • Tampilkan ikatan hidrogen
  • Suhu 0–100 °C
  • pH 1–13
  • Mutasi di layar Tersier Tidak ada (tipe liar), Cys → Ser (tanpa jembatan disulfida), Asp → Ala (satu ikatan ion hilang), Phe → Lys di inti hidrofobik
  • Tambahkan zat pereduksi (memutus jembatan disulfida)
  • Tampilkan ikatan ion
  • Tampilkan jembatan disulfida
  • Tampilkan interaksi hidrofobik
  • Mutasi anemia sel sabit (HbS)

Pertanyaan untuk dijelajahi

  1. Berapa ikatan peptida dan molekul air yang terbentuk ketika 8 asam amino bergabung menjadi satu polipeptida?
  2. Mengapa protein kehilangan fungsinya pada 70 °C sementara jembatan disulfidanya tetap utuh?
  3. Pada pH 2, apa beda mutan Cys → Ser dengan protein tipe liar, dan mengapa?

Simulasi terkait