Actividad enzimática según temperatura, pH, concentración de sustrato e inhibidores
BiologíaBiología celularEdades 15–16Laboratorio virtual
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La enzima (con su sitio activo) y las moléculas de sustrato se mueven y chocan; cuando una molécula de sustrato encaja en el sitio activo se convierte en producto. Los estudiantes arrastran la temperatura, el pH y la concentración de sustrato, añaden un inhibidor competitivo o no competitivo y observan cómo cambia la velocidad de formación de producto; las gráficas de actividad frente a temperatura y pH muestran el punto de trabajo actual, y la enzima se desnaturaliza si se calienta demasiado.
Lección: Enzimas: mecanismo de acción y factores que afectan a la actividad enzimática
Qué muestra
Las enzimas son proteínas cuyo sitio activo solo une sustratos de forma complementaria. La simulación modela la velocidad como v = Vmax·f(T)·f(pH)·[S]/(Km + [S]). Por debajo del óptimo, de unos 37 °C, subir 10 °C casi duplica la velocidad; por encima de 55 °C la proteína se desnaturaliza y no se recupera al enfriarse. Cada enzima tiene su propio pH óptimo: la pepsina actúa en el ácido del estómago y la tripsina en el intestino delgado, alcalino. Un inhibidor competitivo aumenta la Km aparente y puede ser superado con más sustrato, mientras que uno no competitivo reduce Vmax sea cual sea la concentración de sustrato.
Cómo usarla
Elige una Enzima, empieza a temperatura corporal y en su pH óptimo, y anota la velocidad medida de formación de producto. Cambia un factor cada vez: sube la Temperatura por encima del óptimo, aleja el pH del óptimo y luego devuelve cada control a su valor para ver qué se recupera. Después elige un Inhibidor, observa la caída de la velocidad y pulsa +20 sustrato varias veces. Pulsa Restablecer cuando la enzima se haya desnaturalizado.
Parámetros que puedes cambiar
- Enzima Amilasa salival (pH óptimo 7), Pepsina gástrica (pH óptimo 2), Tripsina intestinal (pH óptimo 8)
- Temperatura 0–80 °C
- pH 1–13
- Concentración de sustrato (número de moléculas) 10–120
- Inhibidor Ninguno, Inhibición competitiva (compite por el sitio activo), Inhibición no competitiva (se une en otro sitio)
Preguntas para explorar
- ¿Por qué la pepsina pierde casi toda su actividad cuando el pH se fija en 8?
- Si calientas la enzima a 60 °C y luego la enfrías a 37 °C, ¿recupera su actividad? ¿Por qué?
- ¿Cómo permite añadir más sustrato distinguir si un inhibidor es competitivo o no competitivo?
Preguntas frecuentes
¿Qué es el sitio activo de una enzima y por qué cada enzima actúa sobre tan pocos sustratos?
El sitio activo es una pequeña cavidad de la enzima cuya forma y cuyos grupos químicos solo encajan con determinados sustratos, y por eso cada enzima es específica. El sustrato se une allí y forma el complejo enzima-sustrato, ocurre la reacción y el producto se libera, de modo que la enzima, sin cambios, repite el ciclo muchas veces.
¿El frío destruye las enzimas o solo las hace más lentas?
Normalmente el frío solo frena las enzimas y no las destruye, porque la proteína suele conservar su forma y la actividad vuelve al calentarse. A baja temperatura, las moléculas de enzima y de sustrato se mueven más despacio y chocan menos, así que se forman menos complejos por segundo, y por eso los alimentos refrigerados se estropean más despacio.
¿Por qué la velocidad de reacción deja de aumentar aunque se añada más sustrato?
La velocidad se estabiliza porque todas las moléculas de enzima ya están ocupadas y el sustrato extra debe esperar a que quede libre un sitio activo; ese máximo se llama Vmax. En v = Vmax·[S]/(Km + [S]), Km es la concentración de sustrato a la que la velocidad alcanza la mitad de Vmax, así que una Km pequeña indica saturación con poco sustrato.
Ideas para la clase
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