Activité enzymatique selon la température, le pH, la concentration en substrat et les inhibiteurs

BiologieBiologie cellulaire15–16 ansLaboratoire virtuel

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L'enzyme (avec son site actif) et les molécules de substrat se déplacent et entrent en collision ; lorsqu'une molécule de substrat s'emboîte dans le site actif, elle est transformée en produit. Les élèves font varier la température, le pH et la concentration en substrat, ajoutent un inhibiteur compétitif ou non compétitif et observent l'évolution de la vitesse de formation du produit ; des graphiques de l'activité en fonction de la température et du pH indiquent le point de fonctionnement actuel, et l'enzyme se dénature en cas de surchauffe.

Leçon : Les enzymes : mode d'action et facteurs influençant l'activité enzymatique

Ce qu’elle montre

Les enzymes sont des protéines dont le site actif ne fixe que des substrats de forme complémentaire. La simulation modélise la vitesse par v = Vmax·f(T)·f(pH)·[S]/(Km + [S]). En dessous de l'optimum, vers 37 °C, une hausse de 10 °C double presque la vitesse ; au-delà de 55 °C, la protéine est dénaturée et ne retrouve pas sa forme en refroidissant. Chaque enzyme a son propre pH optimal : la pepsine agit dans l'acidité de l'estomac, la trypsine dans l'intestin grêle, alcalin. Un inhibiteur compétitif augmente le Km apparent et peut être supplanté par davantage de substrat, alors qu'un inhibiteur non compétitif abaisse Vmax quelle que soit la concentration en substrat.

Mode d’emploi

Choisissez une Enzyme, partez de la température du corps et de son pH optimal, et notez la vitesse mesurée de formation du produit. Modifiez un seul facteur à la fois : montez la Température au-delà de l'optimum, éloignez le pH de l'optimum, puis ramenez chaque curseur pour voir ce qui se rétablit. Choisissez ensuite un Inhibiteur, notez la baisse de vitesse et appuyez plusieurs fois sur +20 substrat. Appuyez sur Réinitialiser après une dénaturation.

Paramètres modifiables

Enzyme Amylase salivaire (pH optimal 7), Pepsine gastrique (pH optimal 2), Trypsine de l'intestin grêle (pH optimal 8)
Température 0–80 °C
pH 1–13
Concentration en substrat (nombre de molécules) 10–120
Inhibiteur Aucun, Inhibition compétitive (occupe le site actif), Inhibition non compétitive (se fixe ailleurs)

Questions à explorer

Pourquoi la pepsine perd-elle presque toute son activité lorsque le pH est réglé à 8 ?
Après avoir chauffé l'enzyme à 60 °C puis l'avoir ramenée à 37 °C, retrouve-t-elle son activité ? Pourquoi ?
Comment l'ajout de substrat permet-il de savoir si un inhibiteur est compétitif ou non compétitif ?

Questions fréquentes

Qu'est-ce que le site actif d'une enzyme et pourquoi chaque enzyme agit-elle sur si peu de substrats ?

Le site actif est une petite poche de l'enzyme dont la forme et les groupes chimiques ne conviennent qu'à certains substrats, ce qui rend chaque enzyme spécifique. Le substrat s'y fixe pour former le complexe enzyme-substrat, la réaction a lieu et le produit est libéré, si bien que l'enzyme, inchangée, peut recommencer ce cycle de nombreuses fois.

Le froid détruit-il les enzymes ou les ralentit-il seulement ?

En général, le froid ralentit seulement les enzymes sans les détruire, car la protéine garde le plus souvent sa forme et l'activité revient au réchauffement. À basse température, les molécules d'enzyme et de substrat bougent moins vite et se rencontrent moins souvent, donc il se forme moins de complexes par seconde, ce qui explique que les aliments réfrigérés s'altèrent plus lentement.

Pourquoi la vitesse de réaction n'augmente-t-elle plus quand on ajoute du substrat ?

La vitesse plafonne parce que toutes les molécules d'enzyme sont déjà occupées et que le substrat supplémentaire doit attendre qu'un site actif se libère ; ce maximum s'appelle Vmax. Dans v = Vmax·[S]/(Km + [S]), Km est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse atteint la moitié de Vmax, donc un petit Km signifie une saturation à faible concentration en substrat.

Idées pour la classe

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