Aminosäuren: Ionenformen je nach pH, isoelektrischer Punkt und Peptidbindung
ChemieBiomoleküle und PolymereAlter 17–18
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Als Nächstes in Biomoleküle und Polymere
Im Ionen-Modus ziehen Sie den pH-Regler von 0 bis 14 und sehen sofort, wie sich die Struktur der Aminosäure ändert – Kation im Sauren, Zwitterion nahe dem isoelektrischen Punkt, Anion im Basischen; Anteilsbalken und mittlere Ladung werden aus echten pKs-Werten berechnet, und das Molekül wandert im elektrischen Feld zur Kathode oder Anode und bleibt genau am pI stehen. Im Peptid-Modus wählen Sie die Anzahl der Reste und klicken auf „Starten“: Die Aminosäuren verknüpfen sich über –CO–NH–-Bindungen, wobei jeweils ein Wassermolekül abgespalten wird.
Lektion: Aminosäuren: amphoteres Verhalten, Zwitterion, isoelektrischer Punkt; Peptide und Peptidbindung
Was sie zeigt
Aminosäuren tragen eine saure –COOH-Gruppe und eine basische –NH₂-Gruppe; sie sind daher amphoter und liegen überwiegend als Zwitterionen vor. Ihre Ladung hängt vom pH-Wert ab: Unterhalb des isoelektrischen Punkts (pI) überwiegt das Kation, oberhalb das Anion, und am pI ist die mittlere Ladung null. Die Simulation berechnet den Anteil jeder Form aus realen pKs-Werten und verknüpft ihn mit der Elektrophorese: Geladene Moleküle wandern zur entgegengesetzt geladenen Elektrode. Saure oder basische Seitenketten wie bei Glutaminsäure und Lysin verschieben den pI weg vom Neutralpunkt. Jede neu geknüpfte Peptidbindung setzt ein Wassermolekül frei.
So funktioniert es
Stellen Sie Inhalt auf Ionenform je nach pH und Elektrophorese, wählen Sie eine Aminosäure und ziehen Sie den pH-Wert der Lösung langsam von 0 bis 14. Beobachten Sie Struktur, Anteilsbalken und Wanderungsrichtung. Mit Zum pI finden Sie den Punkt, an dem das Molekül stillsteht; vergleichen Sie dann Lysin mit Glutaminsäure. Stellen Sie Inhalt auf Peptidbindungen knüpfen, wählen Sie die Anzahl der Reste und klicken Sie auf Starten, um die freigesetzten Wassermoleküle zu zählen.
Einstellbare Parameter
- Aminosäure Glycin (pI 5,97), Alanin (pI 6,00), Lysin (pI 9,74), Glutaminsäure (pI 3,22)
- pH-Wert der Lösung 0–14
- Inhalt Ionenform je nach pH und Elektrophorese, Peptidbindungen knüpfen
- Anzahl der Aminosäurereste in der Kette 2–5 Reste
Fragen zum Erkunden
- Welche Form von Lysin überwiegt bei pH 7, und zu welcher Elektrode wandert es?
- Warum liegt der pI von Glutaminsäure so viel niedriger als der von Glycin?
- Wie viele Peptidbindungen und Wassermoleküle sind an der Bildung eines Pentapeptids beteiligt, und wie wirkt sich das auf seine molare Masse aus?
