Aminoácidos: formas iónicas según el pH, punto isoeléctrico y enlace peptídico

QuímicaBiomoléculas y polímerosEdades 17–18

Usar con mi clase

En el modo iónico, arrastra el control de pH de 0 a 14 y observa cómo cambia al instante la estructura del aminoácido: catión en medio ácido, ion dipolar (zwitterión) cerca del punto isoeléctrico y anión en medio básico; la barra de fracciones y la carga media se calculan con valores de pKa reales, y la molécula migra hacia el cátodo o el ánodo en un campo eléctrico, quedándose quieta justo en su pI. En el modo péptido, elige el número de residuos y pulsa Ejecutar para ver cómo los aminoácidos se unen mediante enlaces –CO–NH–, cada uno liberando una molécula de agua.

Lección: Aminoácidos: carácter anfótero, forma de ion dipolar, punto isoeléctrico; péptidos y enlace peptídico

Qué muestra

Los aminoácidos tienen un grupo ácido –COOH y un grupo básico –NH₂, por lo que son anfóteros y existen sobre todo como iones dipolares. Su carga depende del pH: por debajo del punto isoeléctrico (pI) predomina el catión, por encima el anión, y en el pI la carga media es cero. La simulación calcula la proporción de cada forma con valores reales de pKa y la relaciona con la electroforesis: las moléculas cargadas migran al electrodo opuesto. Una cadena lateral ácida o básica, como en el ácido glutámico y la lisina, aleja el pI de la neutralidad. Cada enlace peptídico formado libera una molécula de agua.

Cómo usarla

Con Contenido en Forma iónica según el pH y electroforesis, elige un Aminoácido y arrastra despacio el pH de la disolución de 0 a 14, observando la estructura, la barra de fracciones y el sentido de migración. Pulsa Ir al pI para ver dónde la molécula deja de moverse y compara la lisina con el ácido glutámico. Cambia Contenido a Formar enlaces peptídicos, fija el número de residuos y pulsa Ejecutar para contar las moléculas de agua liberadas.

Parámetros que puedes cambiar

  • Aminoácido Glicina (pI 5,97), Alanina (pI 6,00), Lisina (pI 9,74), Ácido glutámico (pI 3,22)
  • pH de la disolución 0–14
  • Contenido Forma iónica según el pH y electroforesis, Formar enlaces peptídicos
  • Número de residuos de aminoácido en la cadena 2–5 residuos

Preguntas para explorar

  1. A pH 7, ¿qué forma de la lisina predomina y hacia qué electrodo migra?
  2. ¿Por qué el pI del ácido glutámico es mucho más bajo que el de la glicina?
  3. ¿Cuántos enlaces peptídicos y moléculas de agua intervienen al formarse un pentapéptido, y cómo afecta esto a su masa molar?