Acides aminés : formes ioniques selon le pH, point isoélectrique et liaison peptidique
ChimieBiomolécules et polymères17–18 ans
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À suivre dans Biomolécules et polymères
En mode ions, faites glisser le curseur de pH de 0 à 14 et observez la structure de l’acide aminé changer aussitôt — cation en milieu acide, amphion (zwitterion) près du point isoélectrique, anion en milieu basique ; la barre des proportions et la charge moyenne sont calculées à partir de pKa réels, et la molécule migre vers la cathode ou l’anode dans un champ électrique, immobile exactement à son pI. En mode peptide, choisissez le nombre de résidus et cliquez sur Lancer pour voir les acides aminés s’unir par des liaisons –CO–NH–, chacune libérant une molécule d’eau.
Leçon : Acides aminés : caractère amphotère, amphion (zwitterion), point isoélectrique ; peptides et liaison peptidique
Ce qu’elle montre
Les acides aminés portent un groupe acide –COOH et un groupe basique –NH₂ : ils sont amphotères et existent surtout sous forme d’amphion (zwitterion). Leur charge dépend du pH : sous le point isoélectrique (pI) le cation domine, au-dessus l’anion, et au pI la charge moyenne est nulle. La simulation calcule la part de chaque forme à partir de pKa réels et la relie à l’électrophorèse : les molécules chargées migrent vers l’électrode de signe opposé. Une chaîne latérale acide ou basique, comme dans l’acide glutamique et la lysine, éloigne le pI de la neutralité. Chaque liaison peptidique formée libère une molécule d’eau.
Mode d’emploi
Avec Contenu sur Forme ionique selon le pH et électrophorèse, choisissez un Acide aminé et faites glisser lentement le pH de la solution de 0 à 14 en observant la structure, la barre des fractions et le sens de migration. Cliquez sur Aller au pI pour voir où la molécule s’immobilise, puis comparez la lysine et l’acide glutamique. Passez Contenu sur Former des liaisons peptidiques, réglez le nombre de résidus et cliquez sur Lancer pour compter les molécules d’eau libérées.
Paramètres modifiables
- Acide aminé Glycine (pI 5,97), Alanine (pI 6,00), Lysine (pI 9,74), Acide glutamique (pI 3,22)
- pH de la solution 0–14
- Contenu Forme ionique selon le pH et électrophorèse, Former des liaisons peptidiques
- Nombre de résidus d’acides aminés dans la chaîne 2–5 résidus
Questions à explorer
- À pH 7, quelle forme de la lysine domine et vers quelle électrode migre-t-elle ?
- Pourquoi le pI de l’acide glutamique est-il bien plus bas que celui de la glycine ?
- Quand un pentapeptide se forme, combien de liaisons peptidiques apparaissent, combien de molécules d’eau sont libérées, et quel effet sur sa masse molaire ?
