Coagulation des protéines et réaction du biuret

Ce qu’elle montre

Une protéine ne conserve sa fonction que tant que sa structure tridimensionnelle repliée reste intacte. La chaleur, les acides, l’alcool et les ions de métaux lourds rompent les liaisons hydrogène et les autres interactions qui maintiennent cette structure : la protéine est dénaturée de façon irréversible et coagule. La réaction du biuret détecte les liaisons peptidiques : en milieu basique, les ions Cu²⁺ forment un complexe violet avec les molécules qui possèdent au moins deux liaisons peptidiques. Comparer le blanc d’œuf avec un tripeptide, un dipeptide, un acide aminé et le glucose montre précisément ce que chaque test met en évidence.

Mode d’emploi

Choisissez un Échantillon, puis touchez chaque tube à essai ou cliquez sur Faire les 5 tubes et lisez le tableau des résultats. Réglez la Température de chauffage, tube 1 en dessous de 60 °C pour montrer que la coagulation exige une chaleur suffisante. Recommencez avec les autres échantillons et comparez le tube 5 : seuls le blanc d’œuf et le tripeptide deviennent violets. Augmentez les Gouttes de CuSO₄ à 2 % pour voir qu’un excès de réactif ajoute un précipité bleu qui rend la couleur plus difficile à juger.

Paramètres modifiables

• Échantillon Blanc d’œuf (protéine), Tripeptide Gly-Ala-Gly, Dipeptide Gly-Ala, Glycine, Glucose
• Température de chauffage, tube 1 40–100 °C
• Gouttes de CuSO₄ à 2 % 1–5 gouttes
• Vitesse de la simulation 0,5–3 ×

Questions à explorer

1. Pourquoi donne-t-on du lait ou du blanc d’œuf cru en premiers secours à une personne ayant avalé un sel de métal lourd ?
2. Quel test permet de distinguer Gly-Ala de Gly-Ala-Gly, et qu’observe-t-on avec chacun ?
3. Le glucose et le blanc d’œuf réagissent tous deux avec Cu(OH)₂. En quoi les couleurs des solutions obtenues diffèrent-elles, et pourquoi ?